好熱性属によるリグノセルロース系バイオマスの脱構築

属から非常に好熱性細菌はに愛着とリグノセルロース系バイオマスの分解のための大規模なマルチドメインタンパク質のさまざまなを生産。属から現在配列決定されたゲノムは 144相同128糖質加水分解酵素を含む炭水化物活性酵素(CAZymes)のグループ(GH)、58炭水化物結合モジュール(CBM)、9多糖リアーゼ(PL)、及び11炭水化物エステラーゼ(CE)ドメインをコードする。これらの種からの細胞外CAZymesは同じタンパク質内の複数の触媒と結合ドメインと、個別のマルチドメインアーキテクチャを持っている。これは触媒ドメイン間の相乗効果を促進し、バイオマスを分解するこれらの細菌の能力を高める。これらの細胞外多ドメインタンパク質の数はまた、表面層の相同性(SLH)ドメインを介して関連した細胞表面である。これらSLHドメイン含有タンパク質は、同じタンパク質中の触媒ドメインは、それを分解しながら、これらの種は、バイオマス基質に付着助けると考えられている。なぜなら、それらの非常に効果的なバイオマス分解戦略の種は、バイオ燃料へのリグノセルロース系バイオマスを処理するための統合バイオ微生物への開発のために特に重要である。

好熱性菌類は高温で成長する種である。そのため、その熱安定性酵素の、好熱性菌が増加し注目を集めている。この最近の10年間で、好熱性菌類のセルラーゼの特性を改善する、セルラーゼ成分の構造を決定する、セルラーゼ遺伝子のクローニングおよび発現のような精製などの多くの側面において、著しい進展があり、セルラーゼ成分の特性を、セルロース分解のメカニズムを理解する突然変異と融合することによりセルラーゼ、セルラーゼにおける構造と機能の関係を理解し​​、セルラーゼの産業の可能性を実証する。特に、近年のゲノム配列決定、トランスクリプトームデータ及び分泌タンパク質は、好熱性菌類セルラーゼ遺伝子の数を示した。現在レビューは、これらの分野における最近の進歩を要約した現在のギャップを特定し、好熱性真菌由来のセルラーゼに関する研究の今後の展望を与えるだろう。

アルコールデヒドロゲナーゼ(ADHは)は、NAD +またはNADP +の同時減少とアルデヒド/ケトンの対応するアルコールの相互変換を触媒する酵素である。中温性及び好熱性細菌/古細菌からのNAD(P)依存性のADHは整然とした亜鉛依存性、金属を含まない短鎖である3つのグループとして、クラスタ化、および鉄含有/活性化する。極端な好熱と超好からのADHは、産業用アプリケーションのために有利である上記65℃との最適温度、高度に熱安定性で。現在までに、10極端な好熱と15超好からのADHはよく彼らの熱安定性と触媒活性に点を特徴としている。このレビューはADHはの最も一般的な使用の見直し、超好中のADHの生理機能とバイオテクノロジーにおけるそれらの潜在的なアプリケーションを提供することを主に目指しています。精製のための主要な手順を含む関連する側面は、極端な好熱と超好からのADHの、生物物理学的生化学的および触媒特性についても説明します。これらの情報は、普遍的に発現する微生物でのADH、特に超好及び工業プロセスを前進させる彼らの将来の貢献の重要性へのさらなる洞察を提供します。